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<!DOCTYPE html>

<title>Lactase</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Lactase</h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Lactase

</th></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;;">Eigenschaften des menschlichen Proteins

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">1061 Aminosäuren; 160 kDa

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Sekund%C3%A4rstruktur" title="Sekundärstruktur">Sekundär-</a> bis <a href="Quart%C3%A4rstruktur" title="Quartärstruktur">Quartärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">single pass Typ 1 Membranprotein, Dimer

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Pr%C3%A4kursor-Proteine" title="Präkursor-Proteine">Präkursor</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Pre-pro-LPH (1927 Aminosäuren; 219 kDa)

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Human_Genome_Organisation" title="Human Genome Organisation">Gen-Namen</a>

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.genenames.org/tools/search/#!/all?query=6530">LCT</a>, LAC, LPH, LPH1

</td></tr>

<tr>

<td>Externe IDs

</td>

<li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P09848">P09848</a></li>

<li><a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nummer</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=9031-11-2">9031-11-2</a></li></ul>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Arzneistoffangaben

</th></tr>

<tr>

</td>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Enzymklassifikationen

</th></tr>

<tr>

<td><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC, Kategorie</a>

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=3.2.1.108">3.2.1.108</a>, <a href="Glycosidase" class="mw-redirect" title="Glycosidase">Glycosidase</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Reaktionsart

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Hydrolyse" title="Hydrolyse">Hydrolyse</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Substrat

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Lactose + H2O

</td></tr>

<tr>

<td>Produkte

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">D-Galactose + D-Glucose

</td></tr>

<tr>

<td><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC, Kategorie</a>

</td>

<td colspan="2" align="center"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.brenda-enzymes.org/php/result_flat.php4?ecno=3.2.1.62">3.2.1.62</a>, <a href="Glycosidase" class="mw-redirect" title="Glycosidase">Glycosidase</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Reaktionsart

</td>

<td colspan="2" align="center"><a href="Hydrolyse" title="Hydrolyse">Hydrolyse</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Substrat

</td>

<td colspan="2" align="center">Glycosyl-N-Acylsphingosin + H2O

</td></tr>

<tr>

<td>Produkte

</td>

<td colspan="2" align="center">N-Acylsphingosin + Zucker

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Homologie-Familie

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://hogenom.univ-lyon1.fr/query_sequence?seq=P09848">Hovergen</a>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="S%C3%A4ugetiere" title="Säugetiere">Säugetiere</a><a href="#cite_note-1">[1]</a>

</td></tr>

</tbody></table>

Lactase oder Laktase (<a href="Gen" title="Gen">Gen</a>-Name LCT, (englisch) auch Lactase-<a href="Phlorizin" title="Phlorizin">Phlorizin</a>-<a href="Hydrolase" class="mw-redirect" title="Hydrolase">Hydrolase</a>, Abkürzung LPH) heißt ein im <a href="Darm" title="Darm">Darm</a> vorkommendes <a href="Enzym" title="Enzym">Enzym</a>, das <a href="Lactose" title="Lactose">Lactose</a> (Milchzucker) in ihre Bestandteile <a href="Galactose" title="Galactose">Galactose</a> (Schleimzucker) und <a href="Glucose" title="Glucose">Glucose</a> (Traubenzucker) spaltet. Ohne diese chemische Reaktion können die Bestandteile des Milchzuckers nicht durch die Dünndarmschleimhaut aufgenommen werden. Beim Menschen wird das Enzym normalerweise im Kindesalter im <a href="D%C3%BCnndarm" title="Dünndarm">Dünndarm</a> produziert, in Europa bei den meisten Menschen auch später im Erwachsenenalter. Ein Mangel an Lactase kann mehrere Ursachen haben (siehe <a href="Laktoseintoleranz" title="Laktoseintoleranz">Laktoseintoleranz</a>) und führt bei zwei Drittel der betroffenen Personen zu Verdauungsproblemen, wenn Milchzucker aufgenommen wird.

Die Lebensmittelindustrie verwendet Enzyme, die ebenfalls Lactose hydrolysieren können und dem Oberbegriff <a href="%CE%92-Galactosidase" title="Β-Galactosidase">β-Galactosidasen</a> zugeordnet werden. Im wissenschaftlichen Sprachgebrauch sollte Lactase nur für β-Galactosidasen aus Säugetieren verwendet werden.

Da die Herstellung menschlicher Lactase unwirtschaftlich wäre, werden ausschließlich mikrobielle β-Galactosidasen aus sicheren und zugelassenen Bakterien (Escherichia coli K-12), Hefen (Kluyveromyces lactis) oder filamentösen Pilzen biotechnisch für die Lebensmitteltechnik hergestellt.<a href="#cite_note-2">[2]</a> Die <a href="Hydrolyse" title="Hydrolyse">Hydrolyse</a> von Lactose führt zur Reduktion des Milchzuckers, wobei Glucose und Galactose entstehen, die in lactosefreier Milch zu einer erhöhten Süße beitragen. Milchzuckerfreie Lebensmittel werden nicht nur an lactoseintolerante Personen verkauft, milchzuckerfreies Eis hat beispielsweise günstigere Verarbeitungseigenschaften und durch andere Kristallisationseigenschaften eine feinere Beschaffenheit.<a href="#cite_note-3">[3]</a><a href="#cite_note-Born_1997-4">[4]</a>

Neben der Lactaseaktivität hat das Enzym eine weitere Glycosylceramidase-Aktivität, weshalb es in der Fachliteratur als Lactase-Phlorizinhydrolase bezeichnet wird. Strukturell besteht das LCT-Gen aus vier ähnlichen Domänen, wobei die Lactaseaktivität an der vierten und die Phlorizinhydrolase an der dritten Domäne stattfindet.<a href="#cite_note-5">[5]</a>

Als integrales <a href="Membranprotein" title="Membranprotein">Membranprotein</a> ist LPH in der <a href="B%C3%BCrstensaum" class="mw-redirect" title="Bürstensaum">Bürstensaummembran</a> der säulenförmig angeordneten <a href="Hauptzelle" class="mw-redirect" title="Hauptzelle">Hauptzellen</a> des Zottenepithels des Dünndarms aller Säugetiere lokalisiert. <a href="Mutation" title="Mutation">Mutationen</a> im LCT-Gen können über eine Verringerung der LPH-Aktivität Ursache für erbliche Varianten von <a href="Lactoseintoleranz" class="mw-redirect" title="Lactoseintoleranz">Lactoseintoleranz</a> sein. Gewisse andere Mutationen führen dagegen über eine Erhöhung der LPH-Produktion bzw. ihrer Beibehaltung im Erwachsenenalter zur Laktasepersistenz vor allem bei Bewohnern der nördlichen Hemisphäre. Der Normalzustand jedoch ist eine Verringerung der LPH-Produktion nach der <a href="Stillzeit" class="mw-redirect" title="Stillzeit">Stillzeit</a>.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Evolution">Evolution</h2></div>

Aufgrund der vierfachen Glycosidase-1-Domäne ist von zwei <a href="Genverdopplung" class="mw-redirect" title="Genverdopplung">Genverdopplungen</a> in der Evolution des LCT-Gens auszugehen. Dass die letzte dieser Verdopplungen noch vor der Entwicklung der <a href="Wirbeltiere" title="Wirbeltiere">Wirbeltiere</a> stattfand, ist der Tatsache zu entnehmen, dass bereits die zu LCT orthologen Gene in mehreren Fischarten vier Glycosidase-1-Domänen aufweisen.<a href="#cite_note-6">[6]</a>

Üblicherweise wird bei Menschen Lactase nur in Säuglingen gebildet. In Nordeuropa wird Lactase auch in 90 % der Erwachsenen gebildet.<a href="#cite_note-spektrum-765816-7">[7]</a> Für die Evolution der Lactasepersistenz-Mutation, die zur Herstellung von Lactase auch in Erwachsenen führt, ist ihre <a href="Selektion_(Evolution)" title="Selektion (Evolution)">Selektion</a> in milchtrinkenden Kulturen ursächlich. Die von Beja-Pereira und anderen propagierte Gen-Kultur-Koevolution ist heute die wahrscheinlichste Erklärung für den hohen Anteil der Persistenz in der menschlichen Bevölkerung und ihr Verbreitungsprofil.<a href="#cite_note-PMID14634648-8">[8]</a> Die Laktasepersistenz-Mutation breitete sich in Nordeuropa innerhalb von 3000 Jahren von etwa 10 % der Erwachsenen auf 90 % der Erwachsenen aus.<a href="#cite_note-spektrum-765816-7">[7]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Biosynthese">Biosynthese</h2></div>

Das für LPH <a href="Genetischer_Code" title="Genetischer Code">codierende</a> <a href="Gen" title="Gen">Gen</a> LCT liegt auf dem <a href="Chromosom_2_(Mensch)" title="Chromosom 2 (Mensch)">zweiten Chromosom</a> (2q21). Das LCT-Gen erstreckt sich über 17 <a href="Exon" title="Exon">Exons</a> und 49.340 Basenpaare. Nach der <a href="Transkription_(Biologie)" title="Transkription (Biologie)">Transkription</a> entsteht <a href="MRNA" title="MRNA">mRNA</a>, die 6274 Basen enthält und zu einem 1927 <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a> langen Molekül Pre-pro-LPH <a href="Translation_(Biologie)" title="Translation (Biologie)">übersetzt</a> wird. Dieses enthält vier ähnliche Glycosidase-1-<a href="Proteindom%C3%A4ne" title="Proteindomäne">Domänen</a> und eine <a href="Signalsequenz" title="Signalsequenz">Signalsequenz</a>, die bewirkt, dass Prepro-LPH vom ER zur <a href="Zellmembran" title="Zellmembran">Zellmembran</a> transportiert wird. Nach Entfernung der Signalsequenz (19 Aminosäuren) zerschneiden <a href="Peptidase" class="mw-redirect" title="Peptidase">Peptidasen</a> das Molekül in zwei Teile: LPHβ (1061 Aminosäuren) und ein weiteres Protein LPHα (847 Aminosäuren), das wahrscheinlich für den Transport des LPHβ-Dimers zur Membran notwendig ist, das zuletzt noch <a href="Phosphorylierung" title="Phosphorylierung">phosphoryliert</a> und <a href="Glycosylierung" class="mw-redirect" title="Glycosylierung">glycosyliert</a> wird.<a href="#cite_note-9">[9]</a><a href="#cite_note-10">[10]</a><a href="#cite_note-PMID2460343-11">[11]</a><a href="#cite_note-PMID7523415-12">[12]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Katalysierte_Reaktion">Katalysierte Reaktion</h2></div>

Lactose wird in Glucose und Galactose <a href="Hydrolyse" title="Hydrolyse">gespalten</a>. Die optimalen Bedingungen für die menschliche Laktase liegen bei einem <a href="PH-Wert" title="PH-Wert">pH-Wert</a> von sechs<a href="#cite_note-pmid6786877-13">[13]</a> und einer Temperatur von 37 °C.<a href="#cite_note-pmid17512743-14">[14]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Industrielle_Nutzung">Industrielle Nutzung</h2></div>

Kommerziell produzierte Lactase wird aus <a href="Hefen" title="Hefen">Hefepilzen</a> wie <a href="Kluyveromyces_fragilis" class="mw-redirect" title="Kluyveromyces fragilis">Kluyveromyces fragilis</a> gewonnen. Das so gewonnene Enzym wird in Form von Tabletten und Kapseln angeboten, damit Menschen mit Lactoseintoleranz Milchprodukte zu sich nehmen können. Auch gibt es lactosefreie Milch, bei welcher die Lactose bereits durch Zusatz von Lactase aufgespalten wurde; damit ist diese Milch für Menschen genießbar, denen das Enzym Lactase fehlt.

In der Herstellung von <a href="Speiseeis" title="Speiseeis">Speiseeis</a> wird Lactase eingesetzt, da die Spaltprodukte Glucose und Galactose süßer sind als die Lactose und somit der Zuckerzusatz eingeschränkt werden kann. Außerdem kristallisiert Lactose bei Temperaturen, wie sie im Speiseeis vorliegen, während die Spaltprodukte weiterhin gelöst vorliegen und dem Eis so eine feinere Beschaffenheit verleihen.

Mengenangaben werden in <a href="Food_Chemicals_Codex" title="Food Chemicals Codex">FCC</a>-Einheiten ausgedrückt. 1000 FCC-Einheiten können unter optimalen Bedingungen 5 Gramm Milchzucker abbauen.<a href="#cite_note-15">[15]</a> Dabei kommt es unter anderem auf die Viskosität der Lösung an. In dickflüssigen Lösungen wird eine größere Menge des Enzyms benötigt.

Da Milch im sauren Milieu des Magens ausflockt, benötigt man ebenfalls eine größere Menge Lactase, um die Lactose vollständig aufzuspalten, wenn man Lactase direkt beim Konsum von Milchprodukten zu sich nimmt.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"></div><a href="https://de.wikibooks.org/wiki/Biochemie_und_Pathobiochemie:_Galactose-Stoffwechsel" class="extiw external" title="b:Biochemie und Pathobiochemie: Galactose-Stoffwechsel">Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Galactose-Stoffwechsel</a> – Lern- und Lehrmaterialien</div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><a href="https://de.wiktionary.org/wiki/Lactase" class="extiw external" title="wikt:Lactase">Wiktionary: Lactase</a> – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen</div>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><a href="#cite_ref-1">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://omabrowser.org/cgi-bin/gateway.pl?f=DisplayGroup&p1=HUMAN18902">Orthologe bei OMA</a>

</li>

<li id="cite_note-2"><a href="#cite_ref-2">↑</a> Carl A. Batt, Mary Lou Tortorello: Encyclopedia of Food Microbiology. 2. Auflage. Elsevier, 2014. ISBN 978-0-12-384730-0.

</li>

<li id="cite_note-3"><a href="#cite_ref-3">↑</a> <a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P09848">P09848</a>

</li>

<li id="cite_note-Born_1997-4"><a href="#cite_ref-Born_1997_4-0">↑</a> P. Born: <cite style="font-style:italic">DD unspezifischer Abdominalbeschwerden: die Kohlenhydratmalabsorption</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Münch. Med. Wschr.</cite> 139. Jahrgang, Nr. 29, 1997, S. 32/436–36/440.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lactase&rft.atitle=DD+unspezifischer+Abdominalbeschwerden%3A+die+Kohlenhydratmalabsorption&rft.au=P.+Born&rft.date=1997&rft.genre=journal&rft.issue=29&rft.jtitle=M%C3%BCnch.+Med.+Wschr.&rft.pages=32%2F436-36%2F440&rft.volume=139.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-5"><a href="#cite_ref-5">↑</a> J. C. Arribas, A. G. Herrero u. a.: Differential mechanism-based labeling and unequivocal activity assignment of the two active sites of intestinal lactase/phlorizin hydrolase. In: <a href="European_Journal_of_Biochemistry" class="mw-redirect" title="European Journal of Biochemistry">European Journal of Biochemistry</a> Band 267, Nummer 24, Dezember 2000, S. 6996–7005, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11106409?dopt=Abstract">PMID 11106409</a>.

</li>

<li id="cite_note-6"><a href="#cite_ref-6">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ensembl.org/Tetraodon_nigroviridis/protview?peptide=ENSTNIP00000001031">Lactase des grünen Kuglfischs bei Ensembl</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ensembl.org/Oryzias_latipes/protview?peptide=ENSORLP00000022648">Lactase des Medaka</a>

</li>

<li id="cite_note-spektrum-765816-7">↑ <a href="#cite_ref-spektrum-765816_7-0">a</a> <a href="#cite_ref-spektrum-765816_7-1">b</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.spektrum.de/news/milch-gen-verbreitete-sich-rasend-schnell/1765816">Ernährung: Milch-Gen verbreitete sich rasend schnell.</a> In: spektrum.de. 4. September 2020, abgerufen am 26. September 2020.<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3ALactase&rft.title=Ern%C3%A4hrung%3A+Milch-Gen+verbreitete+sich+rasend+schnell&rft.description=Ern%C3%A4hrung%3A+Milch-Gen+verbreitete+sich+rasend+schnell&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.spektrum.de%2Fnews%2Fmilch-gen-verbreitete-sich-rasend-schnell%2F1765816&rft.date=2020-09-04">

</li>

<li id="cite_note-PMID14634648-8"><a href="#cite_ref-PMID14634648_8-0">↑</a> A. Beja-Pereira, G. Luikart u. a.: Gene-culture coevolution between cattle milk protein genes and human lactase genes. In: <a href="Nature_genetics" class="mw-redirect" title="Nature genetics">Nature genetics</a>. Band 35, Nummer 4, Dezember 2003, S. 311–313, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/ng1263">10.1038/ng1263</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14634648?dopt=Abstract">PMID 14634648</a>. (Review).

</li>

<li id="cite_note-9"><a href="#cite_ref-9">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/3938">GeneID 3938</a>

</li>

<li id="cite_note-10"><a href="#cite_ref-10">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ensembl.org/Homo_sapiens/geneview?gene=ENSG00000115850">ENSEMBL-Eintrag</a>

</li>

<li id="cite_note-PMID2460343-11"><a href="#cite_ref-PMID2460343_11-0">↑</a> N. Mantei, M. Villa u. a.: Complete primary structure of human and rabbit lactase-phlorizin hydrolase: implications for biosynthesis, membrane anchoring and evolution of the enzyme. In: <a href="The_EMBO_journal" class="mw-redirect" title="The EMBO journal">The EMBO journal</a>. Band 7, Nummer 9, September 1988, S. 2705–2713. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2460343?dopt=Abstract">PMID 2460343</a>. <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC457059/">PMC 457059</a> (freier Volltext).

</li>

<li id="cite_note-PMID7523415-12"><a href="#cite_ref-PMID7523415_12-0">↑</a> H. Y. Naim, R. Jacob u. a.: The pro region of human intestinal lactase-phlorizin hydrolase. In: <a href="The_Journal_of_biological_chemistry" class="mw-redirect" title="The Journal of biological chemistry">The Journal of biological chemistry</a>. Band 269, Nummer 43, Oktober 1994, S. 26933–26943, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7523415?dopt=Abstract">PMID 7523415</a>.

</li>

<li id="cite_note-pmid6786877-13"><a href="#cite_ref-pmid6786877_13-0">↑</a> Skovbjerg H, Sjöström H, Norén O: <cite style="font-style:italic">Purification and characterisation of amphiphilic lactase/phlorizin hydrolase from human small intestine</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Eur. J. Biochem.</cite> 114. Jahrgang, Nr. 3, März 1981, S. 653–661, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1981.tb05193.x">10.1111/j.1432-1033.1981.tb05193.x</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/6786877?dopt=Abstract">PMID 6786877</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lactase&rft.atitle=Purification+and+characterisation+of+amphiphilic+lactase%2Fphlorizin+hydrolase+from+human+small+intestine&rft.au=Skovbjerg+H%2C+Sj%C3%B6str%C3%B6m+H%2C+Nor%C3%A9n+O&rft.date=1981-03&rft.doi=10.1111%2Fj.1432-1033.1981.tb05193.x&rft.genre=journal&rft.issue=3&rft.jtitle=Eur.+J.+Biochem.&rft.pages=653-661&rft.pmid=6786877&rft.volume=114.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-pmid17512743-14"><a href="#cite_ref-pmid17512743_14-0">↑</a> Hermida C, Corrales G, Cañada FJ, Aragón JJ, Fernández-Mayoralas A: <cite style="font-style:italic">Optimizing the enzymatic synthesis of beta-D-galactopyranosyl-D-xyloses for their use in the evaluation of lactase activity in vivo</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Bioorganic_%26_Medicinal_Chemistry" title="Bioorganic & Medicinal Chemistry">Bioorganic & Medicinal Chemistry</a></cite>. 15. Jahrgang, Nr. 14, Juli 2007, S. 4836–4840, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.bmc.2007.04.067">10.1016/j.bmc.2007.04.067</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17512743?dopt=Abstract">PMID 17512743</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lactase&rft.atitle=Optimizing+the+enzymatic+synthesis+of+beta-D-galactopyranosyl-D-xyloses+for+their+use+in+the+evaluation+of+lactase+activity+in+vivo&rft.au=Hermida+C%2C+Corrales+G%2C+Ca%C3%B1ada+FJ%2C+...&rft.date=2007-07&rft.doi=10.1016%2Fj.bmc.2007.04.067&rft.genre=journal&rft.issue=14&rft.jtitle=Bioorganic+%26+Medicinal+Chemistry&rft.pages=4836-4840&rft.pmid=17512743&rft.volume=15.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-15"><a href="#cite_ref-15">↑</a> J. Beuth: Gut durch die Krebstherapie. Thieme, 2011, ISBN 978-3-8304-6399-3. <a rel="nofollow" class="external text" href="https://books.google.de/books?id=z5-4pLKKblMC&pg=PT174&dq=FCC-Einheiten+Lactose&hl=de&sa=X&ved=0ahUKEwik68iUuYbMAhXKuBoKHclVAGsQ6AEIQjAC#v=onepage&q=FCC-Einheiten%20Lactose&f=false">(online)</a>

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